CFL1

Кофилин 1
Protein CFL1 PDB 1q8g.png
PDB прорисовано на основе 1q8g.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволCFL1 ; CFL; HEL-S-15
Внешние IDOMIM: 601442 MGI101757 HomoloGene99735 ChEMBL: 1075129 GeneCards: CFL1 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE CFL1 200021 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez107212631
EnsemblENSG00000172757ENSMUSG00000056201
UniProtP23528P18760
RefSeq (мРНК)NM_005507NM_007687
RefSeq (белок)NP_005498NP_031713
Локус (UCSC)Chr 11:
65.59 – 65.63 Mb
Chr 19:
5.49 – 5.49 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Кофилин 1 (англ. Cofilin 1, n-cofilin, CFL1) - актин-связывающий белок, входящий в семейство ADF/Кофилин. Альтернативное название n-cofilin указывает на не-мышечную локализацию белка.

Делеция гена CFL1 летальна для эмбриона.[1] Сообщается о том, что отключение экспрессии CFL1 у мышей на 10й эмбриональный день приводит к нарушению радиальной миграции, при этом в коре мозга обнаруживаются лишь первый и частично пятый слои.[2]

Одна группа исследователей сообщает о том, что активация рилиновой сигнальной цепочки ведёт к фосфорилированию кофилина-1 по серину3, и это может играть роль в регулировке нейрональной миграции как при построении слоёв коры мозга, так и при взрослом нейрогенезе.[3][4] Воздействие рилина на передние отростки радиально мигрирующих нейронов предположительно ведет к ser3-фосфорилированию кофилина-1, что останавливает процесс разборки F-актина, тем самым стабилизуя цитоскелет и останавливая миграцию.[5]


Клиническое значение

В одном исследовании отмечена ассоциация вариаций гена CFL1 с риском расщепления позвоночника.[6]


Примечания

  1. Gurniak CB, Perlas E, Witke W (February 2005). “The actin depolymerizing factor n-cofilin is essential for neural tube morphogenesis and neural crest cell migration”. Dev. Biol. 278 (1): 231—41. DOI:10.1016/j.ydbio.2004.11.010. PMID 15649475. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  2. Bellenchi GC, Gurniak CB, Perlas E, Middei S, Ammassari-Teule M, Witke W (September 2007). “N-cofilin is associated with neuronal migration disorders and cell cycle control in the cerebral cortex”. Genes Dev. 21 (18): 2347—57. DOI:10.1101/gad.434307. PMC 1973148. PMID 17875668. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  3. Chai X, Förster E, Zhao S, Bock HH, Frotscher M (January 2009). “Reelin stabilizes the actin cytoskeleton of neuronal processes by inducing n-cofilin phosphorylation at serine3”. J. Neurosci. 29 (1): 288—99. DOI:10.1523/JNEUROSCI.2934-08.2009. PMID 19129405. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  4. Frotscher M, Chai X, Bock HH, Haas CA, Förster E, Zhao S (April 2009). “Role of Reelin in the development and maintenance of cortical lamination”. J Neural Transm. DOI:10.1007/s00702-009-0228-7. PMID 19396394. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  5. Reelin acts as a stop signal for radially migrating neurons by inducing phosphorylation of n-cofilin at the leading edge. Chai X, Förster E, Zhao S, Bock HH, Frotscher M. Commun Integr Biol. 2009 Jul;2(4):375-7. PMID 19721896
  6. Zhu H, Enaw JO, Ma C, Shaw GM, Lammer EJ, Finnell RH (2007). “Association between CFL1 gene polymorphisms and spina bifida risk in a California population”. BMC Med. Genet. 8: 12. DOI:10.1186/1471-2350-8-12. PMC 1831766. PMID 17352815.