CD51

Интегрин альфа-V
PDB 1jv2 EBI.jpg
1JV2
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволITGAV ; CD51; MSK8; VNRA; VTNR
Внешние IDOMIM: 193210 MGI96608 HomoloGene20510 ChEMBL: 3660 GeneCards: ITGAV Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ITGAV 202351 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez368516410
EnsemblENSG00000138448ENSMUSG00000027087
UniProtP06756P43406
RefSeq (мРНК)NM_001144999NM_008402
RefSeq (белок)NP_001138471NP_032428
Локус (UCSC)Chr 2:
187.45 – 187.55 Mb
Chr 2:
83.72 – 83.81 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Интегрин альфа-V (αV, CD51) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGAV.


Функции

Интегрины с альфа-V являются рецепторами для витронектина, цитотактина, фибронектина, фибриногена, ламинина, металлопротеазы матрикса 2, остеопонтина, остеомодулина, протромбина, тромбоспондина, и фактора фон Виллебранда. Распознают специфическую аминокислотную последовательность аргинин-глицин-аспартат (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфицирования взаимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливает ангиогенез в саркоме Капоши. [1]

Входит в гетеродимерный комплекс с бета-субъединицей. Интегрин альфа-V состоит из тяжёлой и лёгкой цепей, связанных дисульфидной связью. Интегрин альфа-V образует димер с интегринами бета-1, бета-3, бета-5, бета-6 или бета-8. Альфа-V/бета-6 связывается с вирусным белком VP1 вируса ящура (FMDV) и служит рецептором вируса. Является рецептором вирусных капсидных белков A9 и B1 вирусов Коксаки. Взаимодействует с внутриклеточным белком RAB25.

Интегрины с альфа-V участвуют во многих процессах развития эмбриона, в ангиогенезе и остеопорозе.

Структура

Интегрин альфа-V — крупный белок, состоит из 1018 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 116,0 кДа. N-концевой участок (962 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (32 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов и GFFKR мотив, от 4 до 13 участков N-гликозилирования. В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярный участок вырезается и образовавшиеся тяжёлая и лёгкая цепи оказываются связаны только дисульфидной связью.

См.также

Примечания

Библиография

  • Mamuya FA, Duncan MK (August 2011). “αV integrins and TGF-β induced EMT; a circle of regulation”. J. Cell. Mol. Med. DOI:10.1111/j.1582-4934.2011.01419.x. PMID 21883891. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  • Horton MA (1997). “The alpha v beta 3 integrin "vitronectin receptor"”. Int. J. Biochem. Cell Biol. 29 (5): 721—5. DOI:10.1016/S1357-2725(96)00155-0. PMID 9251239.
  • Porter JC, Hogg N (1999). “Integrins take partners: cross-talk between integrins and other membrane receptors”. Trends Cell Biol. 8 (10): 390—6. DOI:10.1016/S0962-8924(98)01344-0. PMID 9789327.
  • Sajid M, Stouffer GA (2002). “The role of alpha(v)beta3 integrins in vascular healing”. Thromb. Haemost. 87 (2): 187—93. PMID 11858476.
  • Cooper CR, Chay CH, Pienta KJ (2002). “The role of alpha(v)beta(3) in prostate cancer progression”. Neoplasia. 4 (3): 191—4. DOI:10.1038/sj/neo/7900224. PMC 1531692. PMID 11988838.
  • Cacciari B, Spalluto G (2005). “Non peptidic alphavbeta3 antagonists: recent developments”. Curr. Med. Chem. 12 (1): 51—70. PMID 15638730.

Ссылки