CD49e

Интегрин альфа-5
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволITGA5 ; CD49e; FNRA; VLA5A
Внешние IDOMIM: 135620 MGI96604 HomoloGene20508 ChEMBL: 3955 GeneCards: ITGA5 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ITGA5 201389 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez367816402
EnsemblENSG00000161638ENSMUSG00000000555
UniProtP08648P11688
RefSeq (мРНК)NM_002205NM_010577
RefSeq (белок)NP_002196NP_034707
Локус (UCSC)Chr 12:
54.79 – 54.81 Mb
Chr 15:
103.34 – 103.37 Mb
Поиск в PubMed[1][2]


Интегрин альфа-5 (α5, CD49e) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA5, альфа-субъединица интегрина α5β1 (VLA-5), одного из основных рецепторов фибронектина. Играет роль в межклеточных взаимодействиях.


Функции

Интегрин альфа-5/бета-1 (α5β1, англ. very late antigen-5, VLA-5) является рецептором для фибронектина и фибриногена. Распознаёт специфическую аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфецирования взаимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливет ангиогенез в саркоме Капоши[1].

Взаимодействует с внутриклеточными белками HPS5, NISCH, а также с RAB21 и COMP. Связывается с Tat-пептидом вируса HIV-1.

Структура

Интегрин альфа-5 — крупный белок, состоит из 1008 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (954 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (28 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, SG1 мотив, участвующий во взаимодействии с хондроитин-сульфатами, и от 5 до 15 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив и участок связывания HPS5.

В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью.

Примечания

См.также

Библиография

  • Morgan M.R., Byron A., Humphries M.J., Bass M.D. Giving off mixed signals--distinct functions of alpha5beta1 and alphavbeta3 integrins in regulating cell behaviour (англ.) // IUBMB Life : journal. — 2009. — July (vol. 61, no. 7). — P. 731—738. — DOI:10.1002/iub.200. — PMID 19514020.
  • Rüegg C., Alghisi G.C. Vascular integrins: therapeutic and imaging targets of tumor angiogenesis (англ.) // Recent Results Cancer Res. : journal. — 2010. — Vol. 180. — P. 83—101. — DOI:10.1007/978-3-540-78281-0_6. — PMID 20033379.
  • Ruoslahti E. Integrin signaling and matrix assembly. (англ.) // Tumour Biol. (англ.) : journal. — 1996. — Vol. 17, no. 2. — P. 117—124. — DOI:10.1159/000217975. — PMID 8658014.
  • Coulombel L., Auffray I., Gaugler M.H., Rosemblatt M. Expression and function of integrins on hematopoietic progenitor cells. (англ.) // Acta Haematol. : journal. — 1997. — Vol. 97, no. 1—2. — P. 13—21. — DOI:10.1159/000203655. — PMID 8980606.
  • Porter J.C., Hogg N. Integrins take partners: cross-talk between integrins and other membrane receptors (англ.) // Trends Cell Biol. (англ.) : journal. — 1999. — Vol. 8, no. 10. — P. 390—396. — DOI:10.1016/S0962-8924(98)01344-0. — PMID 9789327.
  • Evans J.P. Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization (англ.) // Bioessays (англ.) : journal. — 2001. — Vol. 23, no. 7. — P. 628—639. — DOI:10.1002/bies.1088. — PMID 11462216.

Ссылки