CD18

Интегрин бета-2
Protein ITGB2 PDB 1l3y.png
1L3Y
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволITGB2 ; CD18; LAD; LCAMB; LFA-1; MAC-1; MF17; MFI7
Внешние IDOMIM: 600065 MGI96611 HomoloGene20092 ChEMBL: 3631 GeneCards: ITGB2 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ITGB2 202803 s at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez368916414
EnsemblENSG00000160255ENSMUSG00000000290
UniProtP05107P11835
RefSeq (мРНК)NM_000211NM_008404
RefSeq (белок)NP_000202NP_032430
Локус (UCSC)Chr 21:
46.31 – 46.35 Mb
Chr 10:
77.53 – 77.57 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Интегрин бета-2 (CD18) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB2.


Функции

Интегрин бета-2 является одним из компонентов гетеродимерных клеточных рецепторов. Он входит в состав нескольких рецепторов. Интегрин альфа-L/бета-2 является рецептором для молекул клеточной адгезии ICAM1, ICAM2, ICAM3 и ICAM4. Интегрины альфа-M/бета-2 и альфа-X/бета-2 — рецепторы фрагмента iC3b компонента комплемента C3 и фибриногена. Интегрин альфа-X/бета-2 распознаёт аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин в альфа-цепи фибриногена. Интегрин альфа-M/бета-2 распознаёт пептиды P1 и P2 гамма-цепи фибриногена и является рецептором фактора X. Интегрин альфа-D/бета-2 — рецептор для ICAM3 и VCAM1 и запускает процесс трансмиграции нейтрофилов с помощью PTK2B/PYK2-опосредованной активации. [1]

Структура

Интегрин бета-2 состоит из 747 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 84,8 кДа. Основной N-концевой участок (678 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент. Внеклеточный фрагмент включает от 5 до 8 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 5 участков фосфорилирования.

Интегрин бета-2 образует гетеродимерный комплекс, связываясь с альфа-субъединицей. Он способен связываться с интегринами альфа-L, альфа-M, альфа-X или альфа-D. Взаимодействует с FGR, а также COPS5 и RANBP9.

Патология

Недостаточность гена ITGB2 приводит к недостаточности лейкоцитарной адгезии 1-го типа. Проявляется в повторяющихся бактериальных инфекциях и в нарушении функциональной адгезии лейкоцитов.

Адгезия

  • Интегрин β2 часто используется при исследовании биологической (клеточной) адгезии в рамках модели Белла [2] и её модификаций для анализа взаимодействий клетка-клетка и клетка-матрикс, пара ITGB2/ICAM-1 — одна из самых изученных в этом отношении. [3]

См.также

Примечания

  1. Uniprot database entry for CD18 (accession number P05107)
  2. Bell GI (May 1978). “Models for the specific adhesion of cells to cells”. Science. 200 (4342): 618—27. PMID 347575. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  3. Hubbard AK, Rothlein R (May 2000). “Intercellular adhesion molecule-1 (ICAM-1) expression and cell signaling cascades”. Free Radic. Biol. Med. 28 (9): 1379—86. PMID 10924857. Используется устаревший параметр |month= (справка)

Библиография

  • Bunting M, Harris ES, McIntyre TM; et al. (2002). “Leukocyte adhesion deficiency syndromes: adhesion and tethering defects involving beta 2 integrins and selectin ligands”. Curr. Opin. Hematol. 9 (1): 30—5. DOI:10.1097/00062752-200201000-00006. PMID 11753075.
  • Roos D, Law SK (2003). “Hematologically important mutations: leukocyte adhesion deficiency”. Blood Cells Mol. Dis. 27 (6): 1000—4. DOI:10.1006/bcmd.2001.0473. PMID 11831866.
  • Gahmberg CG, Fagerholm S (2003). “Activation of leukocyte beta2-integrins”. Vox Sang. 83 Suppl 1: 355—8. PMID 12617168.
  • Schymeinsky J, Mócsai A, Walzog B (2007). “Neutrophil activation via beta2 integrins (CD11/CD18): molecular mechanisms and clinical implications”. Thromb. Haemost. 98 (2): 262—73. PMID 17721605.

Ссылки