Нейропилин 1

Нейропилин 1
Protein NRP1 PDB 1kex.png
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы NRP1, BDCA4, CD304, NP1, NRP, VEGF165R, Neuropilin 1
Внешние IDs MGI: 106206 HomoloGene: 2876 GeneCards: 8829
Связанные наследственные заболевания
Название болезнии Ссылки
Тетрада Фалло
Профиль экспрессии РНК
PBB GE NRP1 210510 s at fs.png

PBB GE NRP1 210615 at fs.png

PBB GE NRP1 212298 at fs.png
Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_008737
NM_001358959
NM_001358960

RefSeq (белок)

NP_032763
NP_001345888
NP_001345889

Локус (UCSC) Chr 10: 33.18 – 33.34 Mb Chr 8: 128.36 – 128.5 Mb
Поиск PubMed [2] [3]
Викиданные
Просмотр/ (Человек)Просмотр/ (Мышь)

Нейропилин 1 (англ. Neuropilin 1, NRP1; CD304) — мембранный белок, экспрессирован в нейронах, продукт гена NRP1.[1][2][3] Один из двух нейропилинов человека.


Функции

Нейропилин 1 является мембрано-связанным ко-рецептором тирозинкиназного рецептора факторов роста эндотелия сосудов (VEGF) и семафоринов. Играет роль в VEGF-индуцированном ангиогенезе, направлении роста аксона, выживании, миграции и прорастании клеток[3].

Взаимодействия

Нейропилин 1 связывается с VEGF-A, VEGF-B[1][4], семафорином 3A.

См. также

Примечания

  1. 1 2 Soker S, Takashima S, Miao HQ, Neufeld G, Klagsbrun M (March 1998). “Neuropilin-1 is expressed by endothelial and tumor cells as an isoform-specific receptor for vascular endothelial growth factor”. Cell. 92 (6): 735—45. DOI:10.1016/S0092-8674(00)81402-6. PMID 9529250.
  2. Chen H, Chédotal A, He Z, Goodman CS, Tessier-Lavigne M (September 1997). “Neuropilin-2, a novel member of the neuropilin family, is a high affinity receptor for the semaphorins Sema E and Sema IV but not Sema III”. Neuron. 19 (3): 547—59. DOI:10.1016/S0896-6273(00)80371-2. PMID 9331348.
  3. 1 2 Entrez Gene: NRP1 neuropilin 1.
  4. Mamluk R, Gechtman Z, Kutcher ME, Gasiunas N, Gallagher J, Klagsbrun M (July 2002). “Neuropilin-1 binds vascular endothelial growth factor 165, placenta growth factor-2, and heparin via its b1b2 domain”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (27): 24818—25. DOI:10.1074/jbc.M200730200. PMID 11986311.

Литература

  • Zachary I, Gliki G (February 2001). “Signaling transduction mechanisms mediating biological actions of the vascular endothelial growth factor family”. Cardiovascular Research. 49 (3): 568—81. DOI:10.1016/S0008-6363(00)00268-6. PMID 11166270.
  • He Z, Tessier-Lavigne M (August 1997). “Neuropilin is a receptor for the axonal chemorepellent Semaphorin III”. Cell. 90 (4): 739—51. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80534-6. PMID 9288753.
  • Giger RJ, Urquhart ER, Gillespie SK, Levengood DV, Ginty DD, Kolodkin AL (November 1998). “Neuropilin-2 is a receptor for semaphorin IV: insight into the structural basis of receptor function and specificity”. Neuron. 21 (5): 1079—92. DOI:10.1016/S0896-6273(00)80625-X. PMID 9856463.
  • Chen H, He Z, Bagri A, Tessier-Lavigne M (December 1998). “Semaphorin-neuropilin interactions underlying sympathetic axon responses to class III semaphorins”. Neuron. 21 (6): 1283—90. DOI:10.1016/S0896-6273(00)80648-0. PMID 9883722.
  • Takahashi T, Nakamura F, Jin Z, Kalb RG, Strittmatter SM (October 1998). “Semaphorins A and E act as antagonists of neuropilin-1 and agonists of neuropilin-2 receptors”. Nature Neuroscience. 1 (6): 487—93. DOI:10.1038/2203. PMID 10196546.
  • Rossignol M, Beggs AH, Pierce EA, Klagsbrun M (May 1999). “Human neuropilin-1 and neuropilin-2 map to 10p12 and 2q34, respectively”. Genomics. 57 (3): 459—60. DOI:10.1006/geno.1999.5790. PMID 10329017.
  • Makinen T, Olofsson B, Karpanen T, Hellman U, Soker S, Klagsbrun M, Eriksson U, Alitalo K (July 1999). “Differential binding of vascular endothelial growth factor B splice and proteolytic isoforms to neuropilin-1”. The Journal of Biological Chemistry. 274 (30): 21217—22. DOI:10.1074/jbc.274.30.21217. PMID 10409677.
  • Cai H, Reed RR (August 1999). “Cloning and characterization of neuropilin-1-interacting protein: a PSD-95/Dlg/ZO-1 domain-containing protein that interacts with the cytoplasmic domain of neuropilin-1”. The Journal of Neuroscience. 19 (15): 6519—27. PMID 10414980.
  • Takahashi T, Fournier A, Nakamura F, Wang LH, Murakami Y, Kalb RG, Fujisawa H, Strittmatter SM (October 1999). “Plexin-neuropilin-1 complexes form functional semaphorin-3A receptors”. Cell. 99 (1): 59—69. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80062-8. PMID 10520994.
  • Tamagnone L, Artigiani S, Chen H, He Z, Ming GI, Song H, Chedotal A, Winberg ML, Goodman CS, Poo M, Tessier-Lavigne M, Comoglio PM (October 1999). “Plexins are a large family of receptors for transmembrane, secreted, and GPI-anchored semaphorins in vertebrates”. Cell. 99 (1): 71—80. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80063-X. PMID 10520995.
  • Gagnon ML, Bielenberg DR, Gechtman Z, Miao HQ, Takashima S, Soker S, Klagsbrun M (March 2000). “Identification of a natural soluble neuropilin-1 that binds vascular endothelial growth factor: In vivo expression and antitumor activity”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (6): 2573—8. DOI:10.1073/pnas.040337597. PMC 15970. PMID 10688880.
  • Gluzman-Poltorak Z, Cohen T, Herzog Y, Neufeld G (June 2000). “Neuropilin-2 is a receptor for the vascular endothelial growth factor (VEGF) forms VEGF-145 and VEGF-165 [corrected]”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (24): 18040—5. DOI:10.1074/jbc.M909259199. PMID 10748121.
  • Fuh G, Garcia KC, de Vos AM (September 2000). “The interaction of neuropilin-1 with vascular endothelial growth factor and its receptor flt-1”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (35): 26690—5. DOI:10.1074/jbc.M003955200. PMID 10842181.
  • Rossignol M, Gagnon ML, Klagsbrun M (December 2000). “Genomic organization of human neuropilin-1 and neuropilin-2 genes: identification and distribution of splice variants and soluble isoforms”. Genomics. 70 (2): 211—22. DOI:10.1006/geno.2000.6381. PMID 11112349.
  • Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, Pepperkok R, Wiemann S (September 2000). “Systematic subcellular localization of novel proteins identified by large-scale cDNA sequencing”. EMBO Reports. 1 (3): 287—92. DOI:10.1093/embo-reports/kvd058. PMC 1083732. PMID 11256614.
  • Whitaker GB, Limberg BJ, Rosenbaum JS (July 2001). “Vascular endothelial growth factor receptor-2 and neuropilin-1 form a receptor complex that is responsible for the differential signaling potency of VEGF(165) and VEGF(121)”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (27): 25520—31. DOI:10.1074/jbc.M102315200. PMID 11333271.
  • Walter JW, North PE, Waner M, Mizeracki A, Blei F, Walker JW, Reinisch JF, Marchuk DA (March 2002). “Somatic mutation of vascular endothelial growth factor receptors in juvenile hemangioma”. Genes, Chromosomes & Cancer. 33 (3): 295—303. DOI:10.1002/gcc.10028. PMID 11807987.