Интегрин альфа-5

Интегрин альфа-5
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволITGA5 ; CD49e; FNRA; VLA5A
Внешние IDOMIM: 135620 MGI96604 HomoloGene20508 ChEMBL: 3955 GeneCards: ITGA5 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ITGA5 201389 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez367816402
EnsemblENSG00000161638ENSMUSG00000000555
UniProtP08648P11688
RefSeq (мРНК)NM_002205NM_010577
RefSeq (белок)NP_002196NP_034707
Локус (UCSC)Chr 12:
54.79 – 54.81 Mb
Chr 15:
103.34 – 103.37 Mb
Поиск в PubMed[1][2]


Интегрин альфа-5 (α5, CD49e) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA5, альфа-субъединица интегрина α5β1 (VLA-5), одного из основных рецепторов фибронектина. Играет роль в межклеточных взаимодействиях.


Функции

Интегрин альфа-5/бета-1 (α5β1, англ. very late antigen-5, VLA-5) является рецептором для фибронектина и фибриногена. Распознаёт специфическую аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфецирования взаимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливет ангиогенез в саркоме Капоши[1].

Взаимодействует с внутриклеточными белками HPS5, NISCH, а также с RAB21 и COMP. Связывается с Tat-пептидом вируса HIV-1.

Структура

Интегрин альфа-5 — крупный белок, состоит из 1008 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (954 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (28 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, SG1 мотив, участвующий во взаимодействии с хондроитин-сульфатами, и от 5 до 15 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив и участок связывания HPS5.

В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью.

Примечания

См.также

Библиография

  • Morgan MR, Byron A, Humphries MJ, Bass MD (July 2009). “Giving off mixed signals--distinct functions of alpha5beta1 and alphavbeta3 integrins in regulating cell behaviour”. IUBMB Life. 61 (7): 731—8. DOI:10.1002/iub.200. PMID 19514020. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  • Rüegg C, Alghisi GC (2010). “Vascular integrins: therapeutic and imaging targets of tumor angiogenesis”. Recent Results Cancer Res. 180: 83—101. DOI:10.1007/978-3-540-78281-0_6. PMID 20033379.
  • Ruoslahti E (1996). “Integrin signaling and matrix assembly”. Tumour Biol. 17 (2): 117—24. DOI:10.1159/000217975. PMID 8658014.
  • Coulombel L, Auffray I, Gaugler MH, Rosemblatt M (1997). “Expression and function of integrins on hematopoietic progenitor cells”. Acta Haematol. 97 (1—2): 13—21. DOI:10.1159/000203655. PMID 8980606.
  • Porter JC, Hogg N (1999). “Integrins take partners: cross-talk between integrins and other membrane receptors”. Trends Cell Biol. 8 (10): 390—6. DOI:10.1016/S0962-8924(98)01344-0. PMID 9789327.
  • Evans JP (2001). “Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization”. Bioessays. 23 (7): 628—39. DOI:10.1002/bies.1088. PMID 11462216.

Ссылки